���D�� �H�U�D�ؤ��@�w���зǵ��סA�Ʀܷ|�ް_�ܤj����ij�A���o�N�O���D�����ت��C1. �еe�X�@���`肽�� peptide bond ���c�y�A�åH�I�u�ХX peptide�����C Show 2. �����`肽����������ۥ���ʡH 3. Histidine ���T�ӥi�H��������ΡA�� pKa ���O�O 1.8, 6.0 �� 9.2�A�аݨ� pI �h�֡H 4. �P�W�D�AHistidine ��_�Ψӧ@������ pH ���w�IJG���ΡH�ýл�������C 5. �Ш̬A���������ܼg�X�U�C�U�i��Ħ���S�I�Υγ~�G Glutamate (���~) Serine (��Ķ���) Tryptophan (�ī~) Cysteine (�J�ս�T�źc�y) Proline (�J�ս�G�źc�y) 6. �H�U��q�`肽���P���B�H�ýаݤG�̪��w�w���u�|���|�@�ˡH������H Ser-Glu-Gly-His-Ala; Gly-His-Ala-Glu-Ser 7. �ЧP�_�û����U�C�U�D���u���G a. �i��Ī� a �����O����ٺҡC b. �U�C�i��Ī� R ��ά��D���ʪ̡GAla, Val, Ile, Leu�C c. �U�C�i��Ī� R ��γ��a�����q���GAsp, Lys�C d. �U�C�i��Ī� R ��αa������l�ή��l�GCys, Ser, Thr, Met�C e. ����i��ĥi�H�B��s�����`�C f. �J�ս���l�O���ʪ��A�]�⬰���`肽���������O����C g. �i��Ĥ��l�ұa���q�����|���ܡC h. �i��ĥi�@���w�IJG�O�]�����Ωx���O�@�رj�ġC i. �i��Ħb�䵥�q�I�ɨS���a����q���b���l�W�C j. His �W imidazole pKa �� 6.0�A�]���i�@���ӭM�����w�Ī���C 8. �g�X�t������l���i��ġG(�^����W) 1______________ 2_______________ �g�X�t���ڭ���Ϊ��i��ġG 1_______________ 2_______________ 3______________ �g�X�t���J���i��ġG 1_______________ 2_______________ 3______________ �g�X�t���M�ҲB�쪺�i��ġG 1_______________ 2_______________ 3______________ �g�X�����αa�� -COOH ������i��ġG 1_______________ 2_______________ 9. �ӭM���U�ؤ��l�c�y���A���Ǻc�y�Τ��l�t���B��H �Ҧp�G a helix, �ЦA�^���T�ӡC ���Ǻc�y�Τ��l�t��������H �Ҧp�G�ӭM�� (�ЦA�^�����)�C 10.���@�q peptide �ǦC�p�U�G Glu-Phe-Lys-His-Ile-Arg-Val �b pH = 1 �ɨ�b�q���� ____�F�b pH = 7 �ɲb�q���� _____�F pH = 11 �ɲb�q���� _____ 11.�Ф��n�ݮѩ����q�A�e�X�W�D�`肽�����l�c�y�C(�Х��e�X�`肽���[�A�A��W R ���) 12.�O�D����D (���g�b�����A�O�����B�D����) 1) �b���� pH ���G���A�����i��ĥi������ pH ���w�Ĥ��l�H �� Val �� His �� Glu �� Trp 2) �b pH 2 ���G���A�����i��ĥi������ pH ���w�Ĥ��l�H �� Val �� His �� Glu �� Trp 3) �U�C��̬���� (amphoteric) �ƦX���H �� �i��� �� �����l �� �J�ս� �� DNA �� ����} 4) ���� pKa ���ʽ�y�z�G �� �����`�� pKa �O�@���ű`�� �� pKa �V���h��l�V�e������ �� pKa = 2 ����Φb���ʷ��G�U�N�|�a�t�q�� �� ���l�ұa���q���T�w���� 5) �U�z�ҭ�l��̬�����ٺҡH �� CH4 �� glutamic acid �� a �� �� ���i�Ī� COOH �� ���i�Ī� a �� 6) �����`肽�����ʽ�y�z�G �� ��e��K�ӭ�l���@���� ���`肽���� p �q�l�@�� ���`肽���i�H�ۥ���� ���`肽���O�g�[�������ͦ��� 13.�g�X�T�Ө�Ͳz�\��`肽�G 1_______________ 2_______________ 3______________ 14.���@�Ӥ��l�W�����q���ƥص���t�q���A�������l���A�٤��� _____________�F�Ӧ��ɪ� pH �h�������l�� _______�C 15.�Y�Y�@�z�Ī������`�� pKa �� 5�A�Y���z�ijQ�Ψӧ@���w�IJG���l�A��A�νd��h�֡H 16.�i��ij��O�H�N�¸��|�Q�X���X�Ӫ��A�ӳJ�ս�O�H DNA ���H���g�� RNA�A���i��ijs���_����Ķ�ӱo�F����j���t���Q���i��Ī��`肽�O�p��X���X�Ӫ��H �@ 氨基酸，是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。 氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。 氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。 中文名 氨基酸 外文名 amino acid 化学式 RCH(NH2)COOH 解 释 含有氨基和羧基的一类有机化合物 官能团 氨基、羧基 见载刊物 《生物化学与分子生物学名词》 科学出版社 公布时间 2008年 [12] 目录
氨基酸物理性质氨基酸为无色晶体，熔点超过200℃，比一般有机化合物的熔点高很多。α-氨基酸有酸、甜、苦、鲜4种不同味感。谷氨酸单钠和甘氨酸是用量最大的鲜味调味料。氨基酸一般易溶于水、酸溶液和碱溶液中，不溶或微溶于乙醇或乙醚等有机溶剂。氨基酸在水中的溶解度差别很大，例如酪氨酸的溶解度最小，25℃时，100g水中酪氨酸仅溶解0.045g，但在热水中酪氨酸的溶解度较大。赖氨酸和精氨酸常以盐酸盐的形式存在，因为它们极易溶于水，因潮解而难以制得结晶 [5] 。 （1）色泽和颜色：各种常见的氨基酸易成为无色结晶，结晶形状因氨基酸的结构不同而有所差异。如L-谷氨酸为四角柱形结晶，D-谷氨酸则为菱形片状结晶。 （2）熔点：氨基酸结晶的熔点较高，一般在200～300℃，许多氨基酸在达到或接近熔点时会分解成胺和CO2。 （3）溶解度：绝大部分氨基酸都能溶于水。不同氨基酸在水中的溶解度有差别，如赖氨酸、精氨酸、脯氨酸的溶解度较大，酪氨酸、半胱氨酸、组氨酸的溶解度很小。各种氨基酸都能溶于强碱和强酸中。但氨基酸不溶或微溶于乙醇。 （4）味感：氨基酸及其衍生物具有一定的味感，如酸、甜、苦、咸等。其味感的种类与氨基酸的种类、立体结构有关。从立体结构上讲，一般来说，D-型氨基酸都具有甜味，其甜味强度高于相应的L-型氨基酸。 芳香族氨基酸对紫外线的吸收 [13] （5）紫外吸收特性：各种常见的氨基酸对可见光均无吸收能力。但酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在紫外光区具有明显的光吸收现象。而大多数蛋白质中都含有这3种氨基酸，尤其是酪氨酸。因此，可以利用280nm波长处的紫外吸收特性定量检测蛋白质的含量。 [6] 氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用。20种Pr-AA在可见光区域均无光吸收，在远紫外区（<220nm）均有光吸收，在紫外区（近紫外区）（220nm～300nm）只有三种AA有光吸收能力，这三种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因为它们的R基含有苯环共轭双键系统。 苯丙AA最大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm，蛋白质一般都含有这三种AA残基，所以其最大光吸收在大约280nm波长处，因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白质的含量。分光光度法测定蛋白质含量的依据是朗伯—比尔定律。在280nm处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比。 [7] 氨基酸化学性质
酸碱 氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3+缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子，因此氨基酸是两性电解质。 氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的pH值，改变pH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。 氨基酸分子中同时含有酸性基团和碱性基团，因此，氨基酸既能和较强的酸反应。也能与较强的碱反应而生成稳定的盐，具有两性化合物的特征。 [7] 当调节某一种氨基酸溶液的pH为一定值时，该种氨基酸刚好以偶极离子形式存在，在电场中，既不向负极移动，也不向正极移动，即此时其所带的正、负电荷数相等，净电荷为零，呈电中性，此时此溶液的pH称为该氨基酸的等电点，通常用pI表示。在等电点时，氨基酸主要以偶极离子的形式存在。当氨基酸溶液的pH大于pI时（如加入碱），氨基酸中的一NH3+给出质子，平衡右移，这时氨基酸主要以阴离子形式存在，若在电场中，则向正极移动。反之，当溶液的pH小于pI时（如加入酸），氨基酸中的一COO-结合质子，使平衡左移，这时氨基酸主要以阳离子形式存在，若在电场中，则向负极移动。 各种氨基酸由于其组成和结构的不同，而具有不同的等电点。中性氨基酸的等电点小于7，一般为5.0～6.5。酸性氨基酸的等电点为3左右。碱性氨基酸的等电为7.58～10.8。带电颗粒在电场的作用下，向着与其电性相反的电极移动，称为电泳。由于各种氨基酸的相对分子质量和pI不同，在相同pH的缓冲溶液中，不同的氨基酸不仅带的电荷状况有差异，而且在电场中的泳动方向和速率也往往不同。因此，基于这种差异，可用电泳技术分离氨基酸的混合物。例如，天冬氨酸和精氨酸的混合物置于电泳支持介质（滤纸或凝胶）中央，调节溶液的pH至6.02（为缓冲溶液）时，此时天冬氨酸（pI=2.98）带负电荷，在电场中向正极移动，而精氨酸（pI=10.76）带正电荷，向负极移动 [8] 。 解离式中K1和K2′分别代表α－碳原子上-COOH和-NH3的表现解离常数。在生化上，解离常数是在特定条件下（一定溶液浓度和离子强度）测定的。等电点的计算可由其分子上解离基团的表观解离常数来确定。 [7] 各种氨基酸的结构、名称、缩写符号以及他们的物理性质
解离原则：先解离α-COOH，随后其他-COOH；然后解离α-NH3+，随后其他-NH2。总之羧基解离度大于氨基，α-C上基团大于非α-C上同一基团的解离度。等电点的计算：首先写出解离方程，两性离子左右两端的表观解离常数的对数的算术平均值。一般pI值等于两个相近pK值之和的一半。如天冬氨酸、赖氨酸。 [7] 以甘氨酸为例：摩尔甘氨酸溶于水时，溶液pH为5.97，分别用标准NaOH和HCl滴定，以溶液pH值为纵坐标，加入HCl和NaOH的摩尔数为横坐标作图，得到滴定曲线。该曲线一个十分重要的特点就是在pH=2.34和pH=9.60处有两个拐点，分别为其pK1和pK2。 对应密码子表 密码子，RNA分子中每相邻的三个核苷酸编成一组，在蛋白质合成时，代表某一种氨基酸。科学家已经发现，信使RNA在细胞中能决定蛋白质分子中的氨基酸种类和排列次序。也就是说，信使RNA分子中的四种核苷酸（碱基）的序列能决定蛋白质分子中的20种氨基酸的序列。碱基数目与氨基酸种类、数目的对应关系是怎样的呢？为了确定这种关系，研究人员在试管中加入一个有120个碱基的信使RNA分子和合成蛋白质所需的一切物质，结果产生出一个含40个氨基酸的多肽分子。可见，信使RNA分子上的三个碱基能决定一个氨基酸。 [7] 密码子
结构通式 图1 氨基酸结构通式 氨基酸是指含有氨基的羧酸。生物体内的各种蛋白质是由20种基本氨基酸构成的。除甘氨酸外均为L-α-氨基酸（其中脯氨酸是一种L-α-亚氨基酸），R-α-氨基酸其结构通式如图1（R基为可变基团）： 除甘氨酸外，其它蛋白质氨基酸的α-碳原子均为不对称碳原子（即与α-碳原子键合的四个取代基各不相同），因此氨基酸可以有立体异构体，即可以有不同的构型（D-型与L-型两种构型）。 [7] 22种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。通常根据R基团的化学结构或性质将22种氨基酸进行分类 氨基酸根据侧链基团极性分类极性氨基酸（亲水氨基酸）共14种： 氨基酸化学结构分类
氨基酸营养学分类1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。共有8种其作用分别是： 赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； 色氨酸：促进胃液及胰液的产生； 苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗； 蛋氨酸（甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能； 苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能； 异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； 亮氨酸：作用平衡异亮氨酸； 缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。 [7] 2、半必需氨基酸和条件必需氨基酸： 精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。 人体虽能够合成精氨酸和组氨酸，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸） 3、非必需氨基酸（nonessentialamino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。 [7] 缩写符号 氨基酸缩写
氨基酸概述氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。 百科x混知：图解蛋白质 氨基酸生理调节蛋白质在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用，将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。 在正常情况下，氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等，所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定。如以氨基氮计，每百毫升血浆中含量为4～6毫克，每百毫升血球中含量为6.5～9.6毫克。饱餐蛋白质后，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暂时升高，经过6～7小时后，含量又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡，以血液氨基酸为其平衡枢纽，肝脏是血液氨基酸的重要调节器。因此，食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收，抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。 当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时，摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等，称之为氮的总平衡。实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内，突然增减食入量时，机体尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡。食入过量蛋白质，超出机体调节能力，平衡机制就会被破坏。完全不吃蛋白质，体内组织蛋白依然分解，持续出现负氮平衡，如不及时采取措施纠正，终将导致抗体死亡。 [7] 氨基酸分解代谢所产生的α-酮酸，随着不同特性，循糖或脂的代谢途径进行代谢。α-酮酸可再合成新的氨基酸，或转变为糖或脂肪，或进入三羧循环，氧化分解成CO2和H2O，并放出能量。 一碳单位具有以下两个特点：1.不能在生物体内以游离形式存在；2.必须以四氢叶酸为载体。 能生成一碳单位的氨基酸有：丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸（甲硫氨酸）可通过S-腺苷甲硫氨酸（SAM）提供“活性甲基”（一碳单位），因此蛋氨酸也可生成一碳单位。一碳单位的主要生理功能是作为嘌呤和嘧啶的合成原料，是氨基酸和核苷酸联系的纽带。 参与构成酶、激素、部分维生素。酶的化学本质是蛋白质（氨基酸分子构成），如淀粉酶、胃蛋白酶、胆碱脂酶、碳酸酐酶、转氨酶等。含氮激素的成分是蛋白质或其衍生物，如生长激素、促甲状腺激素、肾上腺素、胰岛素、促肠液激素等。有的维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结合存在。酶、激素、维生素在调节生理机能、催化代谢过程中起着十分重要的作用。 [7] 氨基酸医疗作用氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液，也用作治疗药物和用于合成多肽药物。用作药物的氨基酸有一百几十种，其中包括构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种。 由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位，对维持危重病人的营养，抢救患者生命起积极作用，成为现代医疗中不可少的医药品种之一。 谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L-多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病，主要用于治疗肝病疾病、消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、儿科营养和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治疗上出现了希望。 [7] 氨基酸物质基础正如恩格斯所说：“蛋白质是生命的物质基础，生命是蛋白质存在的一种形式。”如果人体内缺少蛋白质，轻者体质下降，发育迟缓，抵抗力减弱，贫血乏力，重者形成水肿，甚至危及生命。一旦失去了蛋白质，生命也就不复存在，故有人称蛋白质为“生命的载体”。可以说，它是生命的第一要素。 蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸，就可导致生理功能异常，影响机体代谢的正常进行，最后导致疾病。即使缺乏某些非必需氨基酸，会产生机体代谢障碍。精氨酸和瓜氨酸对形成尿素十分重要；胱氨酸摄入不足就会引起胰岛素减少，血糖升高。又如创伤后胱氨酸和精氨酸的需要量大增，如缺乏，即使热能充足仍不能顺利合成蛋白质。 [7] 氨基酸食物成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。 氨基酸在食品中的作用不可忽视，有的是调味剂，有的是营养强化剂，有的可起增香作用等。 1．氨基酸的味 大多数氨基酸都有味感，在食品中起着酸、甜、苦、涩等味的作用。色氨酸无毒，甜度强，它及其衍生物是很有发展前途的甜味剂。还有一些水溶性小的氨基酸具有苦味，是食品加工中蛋白质水解的产物。 谷氨酸主要存在于植物蛋白中，可用小麦产面筋蛋白水解得到。谷氨酸具有酸味和鲜味两种味，其中以酸味为主。当加碱适当中和后生成谷氨酸钠盐；生成盐以后，谷氨酸的酸味消失，鲜味增强。谷氨酸钠是广泛使用的鲜味剂——味精的主要成分。 2．风味的前提物质之一 氨基酸与糖类物质发生羰氨反应是食品加工中重要的香气和上色的重要原因，在反应过程中消耗了一部分氨基酸和糖，生成了风味物质。氨基酸也会加热分解生成某些风味物质，或在细菌的分解下产生具有异味的物质，所以氨基酸是风味物质的前提物质，也是腐败菌的营养物质。 [6] 蛋白质是一类大分子物质，可以在酸、碱或蛋白酶的作用下水解为小分子物质：蛋白质彻底水解后，能得到其基本组成单位——氨基酸（amino acid）。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但是参与构成蛋白质的氨基酸通常有20种，并且它们均属于L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。这些氨基酸以不同的连接顺序通过肽键连接起来构成蛋白质 [5] 。 氨基酸代谢途径氨基酸参与代谢的具体途径有以下几条： 主要在肝脏中进行：包括如下几种过程： 1、氧化脱氨基作用：第一步，脱氢，生成亚胺；第二步，水解。生成的H2O2有毒，在过氧化氢酶催化下，生成H2O和O2，解除对细胞的毒害。 2、非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基，两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用。 3、转氨基作用：转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，大部分氨基酸都能参与转氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用，结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。 4、联合脱氨基作用：单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要。机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用。氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放出氨。2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用。骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环的方式为主。 生物体内大部分氨基酸可进行脱羧作用，生成相应的一级胺。氨基酸脱羧酶专一性很强，每一种氨基酸都有一种脱羧酶，辅酶都是磷酸吡哆醛。氨基酸脱羧反应广泛存在于动、植物和微生物中，有些产物具有重要生理功能，如脑组织中L-Glu脱羧生成r-氨基丁酸，是重要的神经递质。His脱羧生成组胺（又称组织胺），有降低血压的作用。Tyr脱羧生成酪胺，有升高血压的作用。但大多数胺类对动物有毒，体内有胺氧化酶，能将胺氧化为醛和氨。 因此，氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重要原料，而且对于促进生长，进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种，人体的正常生命代谢就会受到障碍，甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。 [7] 1827年，Auguste Arthur Plisson和Étienne Ossian Henry通过水解1806年从芦笋汁中分离出的芦笋胺（asparagine），首次发现了天冬氨酸。他们最初的方法是用氢氧化铅，但现在更常用其他各种酸或碱来代替。 [9] 而后陆续有几个氨基酸被单独发现，而最后确立氨基酸的命名则是在1900年左右通过化学家在实验室水解不同的蛋白，得到了很多种不同的氨基酸，就是有一个氨基一个羧基和一个侧链的结构的物质。1820年在蛋白质的水解产物中发现了结构最简单的甘氨酸。 1935年发现最后一种氨基酸苏氨酸，1940年代，人类已发现自然界中存在20余种氨基酸。赖氨酸是Drech-sel于1889年首先从酪蛋白上分离出来的。 [10] 2022年6月6日，据日本经济新闻报道，日本宇宙航空研究开发机构的小行星探测器“隼鸟2号”从小行星“龙宫”带回地球的沙子样本中，发现了“生命之源”——氨基酸。这是首次在地球以外确认氨基酸的存在。 [15] 世界上最早从事氨基酸工业化生产的是日本味之素公司的创造人池田菊苗。他于20世纪40年代初在实验室中偶然发现：在海带浸泡液中可提取出一种白色针状结晶物。该物质具有强烈鲜味，分析结果表明它是谷氨酸的一种钠盐。池田菊苗最后终于找到一种工业化生产味之素的新途径即利用小麦粉加工淀粉后剩下的“面筋”为原料，首先用盐酸将其水解得到谷氨酸，然后加入纯碱中和即可得到食品级的谷氨酸钠。 谷氨酸是世界上第一个工业化生产的氨基酸单一产品。此后，科学家利用蛋白质水解法可将羽毛、人发、猪血等原料水解成为氨基酸，但这些氨基酸多为“DL混合型氨基酸”其拆分十分困难。 在60年代确立的工业微生物发酵法使氨基酸工业开始起飞。此后许多种常用氨基酸品种（其中包括：谷氨酸、赖氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸等等）均可利用微生物发酵法生产，从而使其产量大增，成本大为下降。 [11] 合成 组成蛋白质的大部分氨基酸是以埃姆登-迈耶霍夫（Embden－Meyerhof）途径与柠檬酸循环的中间物为碳链骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、组氨酸，前者的生物合成与磷酸戊糖的中间物赤藓糖-4-磷酸有关，后者是由ATP与磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在体内合成所有的氨基酸，动物有一部分氨基酸不能在体内合成（必需氨基酸）。 必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的中间物，经多步反应（6步以上）而进行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶约14种，而必需氨基酸的合成则需要更多的，约有60种酶参与。生物合成的氨基酸除作为蛋白质的合成原料外，还用于生物碱、木质素等的合成。另一方面，氨基酸在生物体内由于氨基转移或氧化等生成酮酸而被分解，或由于脱羧转变成胺后被分解 [7] 。 1、茚三酮反应（ninhydrin reaction） 原理：检验α-氨基酸 2、坂口反应 （Sakaguchi reaction） 颜色：红色 试剂： HgNO3+HNO3+（加热） 颜色：红色 原理：检验酚基，酪氨酸有此反应，未加热则为白色 4、Folin-Ciocalteau反应（酚试剂反应） 颜色：蓝色 原理：检验酚基，酪氨酸有此反应 5、黄蛋白反应 试剂：浓硝酸（煮沸） 颜色：黄色 原理：检验苯环， 酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸有此反应 6、Hopkin-Cole反应（乙醛酸反应） 颜色：紫红色 7、Ehrlich反应 颜色：蓝色 原理：检验吲哚基，色氨酸有此反应 8、硝普盐试验 试剂：Na2(NO)Fe(CN)2·2H2O、稀氨水 颜色：红色 9、Sulliwan反应 颜色：红色 原理：检验巯基，半胱氨酸有此反应 10、Folin反应 试剂：1,2-萘醌-4-磺酸钠（碱性环境） 颜色：深红色 原理：检验α－氨基酸 肽键（peptide bond）：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 肽（peptide）：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），它们都简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（amino acid residue）。 多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α-氨基和α-羧基，故又称为多肽链的N端（氨基端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来表示。已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理作用。 [7] 多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰富，具有保护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还原、活性状态的功能。而在各种多肽中，谷胱甘肽的结构比较特殊，分子中谷氨酸是以其γ-羧基与半胱氨酸的α-氨基脱水缩合生成肽键的，且它在细胞中可进行可逆的氧化还原反应，因此有还原型与氧化型两种谷胱甘肽。 一些具有强大生物活性的多肽分子不断地被发现与鉴定，它们大多具有重要的生理功能或药理作用，又如一些“脑肽”与机体的学习记忆、睡眠、食欲和行为都有密切关系，这增加了人们对多肽重要性的认识，多肽也已成为生物化学中引人瞩目的研究领域之一。 多肽和蛋白质的区别，一方面是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线，除分子量外，还认为多肽一般没有严密并相对稳定的空间结构，即其空间结构比较易变具有可塑性，而蛋白质分子则具有相对严密、比较稳定的空间结构，这也是蛋白质发挥生理功能的基础，因此一般将胰岛素划归为蛋白质。但有些书上也还不严格地称胰岛素为多肽，因其分子量较小。但多肽和蛋白质都是氨基酸的多聚缩合物，而多肽也是蛋白质不完全水解的产物。 氨基酸以及各种氨基酸组成的二肽和三肽的吸收与单糖相似，是主动转运，且都是同Na+转运耦联的。当肽进入肠粘膜上皮细胞后，立即被存在于细胞内的肽酶水解为氨基酸。因此，吸收入静脉血中的几乎全部是氨基酸。 [7] 参考资料
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20 種 胺 基 酸的 碳 骨架 如何 獲得
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